Giải Sinh Học 10 trang 82

Mình xem kỹ hai trang sách rồi nhé. Đây là phần lý thuyết bài 13 "Khái quát về enzyme và chuyển hoá vật chất". Hai trang này chủ yếu là lý thuyết và hình minh hoạ, chưa có câu hỏi hay bài tập cụ thể nào để giải, nên mình sẽ tóm tắt thật gọn và giải thích kỹ các hình cho dễ hiểu.

(Lưu ý nhỏ: ảnh bạn gửi thực ra là trang 81 và trang 82, nên mình ghi chú lại cho khớp.)

Tóm tắt lý thuyết

1. Cơ chế hoạt động của enzyme (Hình 13.2)

Enzyme xúc tác phản ứng theo 3 giai đoạn:

1. Enzyme kết hợp với cơ chất (cơ chất gắn vào trung tâm hoạt động).
2. Enzyme xúc tác cho phản ứng (phân giải hoặc tổng hợp).
3. Sản phẩm tách khỏi enzyme, enzyme được giải phóng để tái sử dụng.

Hình 13.2 mô tả hai kiểu:

• (a) Enzyme xúc tác phản ứng phân giải: một cơ chất lớn bị cắt thành các sản phẩm nhỏ.
• (b) Enzyme xúc tác phản ứng tổng hợp: nhiều cơ chất nhỏ được ghép thành một sản phẩm lớn.

Cofactor là thành phần hỗ trợ (ion kim loại hoặc phân tử hữu cơ) giúp enzyme hoạt động.

2. Vai trò của enzyme trong quá trình chuyển hoá (Hình 13.3)

• Phản ứng hoá học bình thường cần năng lượng hoạt hoá rất lớn (nhiệt độ cao, áp suất lớn, pH phù hợp).
• Trong cơ thể, các phản ứng vẫn xảy ra ở điều kiện bình thường nhờ enzyme.
• Enzyme làm giảm năng lượng hoạt hoá xuống mức thấp, nhờ đó tăng tốc độ phản ứng lên nhiều lần.
• Nếu không có enzyme, phản ứng quá chậm hoặc đòi hỏi năng lượng quá cao, gây tổn thương và chết tế bào.

Đọc Hình 13.3: trục tung là tổng năng lượng, trục hoành là tiến trình phản ứng. Đường màu đỏ (không có enzyme) có "đỉnh" cao hơn đường màu đen (có enzyme). Khoảng chênh lệch chính là phần năng lượng hoạt hoá mà enzyme đã làm giảm bớt.

3. Các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt tính enzyme

Hoạt tính enzyme là tốc độ phản ứng do enzyme xúc tác, đo bằng lượng cơ chất bị chuyển đổi (hoặc sản phẩm tạo thành) trong một phút ở điều kiện tiêu chuẩn. Bị ảnh hưởng bởi:

a) Nồng độ enzyme và cơ chất (Hình 13.4)

• Cơ chất cố định, tăng enzyme: hiệu suất tăng rồi dừng (vì cơ chất đã dùng hết).
• Enzyme cố định, tăng cơ chất: hiệu suất tăng rồi dừng (vì enzyme đã làm việc tối đa).

Đọc Hình 13.4: đường cong đi lên nhanh ở nồng độ D-Luciferin thấp, sau đó gần như nằm ngang khi đạt khoảng 3–4 mM. Đó là lúc enzyme luciferase đã bão hoà, dù thêm cơ chất thì ánh sáng phát ra cũng không tăng thêm.

b) Độ pH (Hình 13.5)

Mỗi enzyme có khoảng pH tối ưu. Ngoài khoảng đó, enzyme giảm hoạt tính hoặc bị bất hoạt.

Đọc Hình 13.5 (enzyme tiêu hoá ở người):

• Pepsin: tối ưu ở pH ~2 (môi trường acid của dạ dày).
• Trypsin: tối ưu ở pH ~7–8 (môi trường ruột non).
• Arginase: tối ưu ở pH ~9–10 (môi trường kiềm).

Điều này lý giải vì sao pepsin hoạt động tốt trong dạ dày còn trypsin hoạt động tốt trong ruột.

c) Nhiệt độ (Hình 13.6)

Mỗi enzyme hoạt động hiệu quả trong một khoảng nhiệt nhất định. Vượt quá thì hoạt tính giảm, thậm chí mất hoàn toàn (do enzyme là protein bị biến tính ở nhiệt cao).

Đọc Hình 13.6 (enzyme trypsin ở hai loài):

• Trypsin cá tuyết Đại Tây Dương: tối ưu ở nhiệt độ thấp (~25 °C) vì sống ở vùng nước lạnh.
• Trypsin bò: tối ưu ở nhiệt độ cao hơn (~37–40 °C) phù hợp thân nhiệt động vật máu nóng.

Đây là minh chứng đẹp cho việc enzyme thích nghi với điều kiện sống của sinh vật.

d) Chất điều hoà enzyme

• Chất hoạt hoá: liên kết làm tăng hoạt tính enzyme.
• Chất ức chế: liên kết làm giảm hoặc mất hoạt tính. Có hai kiểu:
• Ức chế cạnh tranh: cạnh tranh với cơ chất để gắn vào trung tâm hoạt động.
• Ức chế không cạnh tranh: gắn ở vị trí khác làm biến đổi cấu hình không gian của trung tâm hoạt động, khiến enzyme không hoạt động được.

Gợi ý ghi nhớ nhanh

• Enzyme = "chìa khoá" giảm năng lượng hoạt hoá, tăng tốc phản ứng.
• 4 yếu tố ảnh hưởng: nồng độ, pH, nhiệt độ, chất điều hoà.
• Mỗi enzyme có pH và nhiệt độ tối ưu riêng, phụ thuộc môi trường sống và vị trí hoạt động.

Nếu trang 83 (phần tiếp theo) có các câu hỏi như "Dừng lại và suy ngẫm" hay bài luyện tập, bạn gửi thêm ảnh rõ phần đó để mình giải chi tiết từng câu nhé.